У випадку комплексів ліганд-рецептор, Кd являє собою концентрацію ліганду, і її слід розраховувати, коли 50% рецепторів зв'язані з лігандами. Чим менше Кd, чим тісніше зв'язаний ліганд і, отже, тим вище спорідненість між лігандом і рецептором.
Константа дисоціації Чим менше значення KD, тим більша афінність зв’язування ліганду з його мішенню. Чим більше значення KD, тим слабше цільова молекула та ліганд притягуються та зв’язуються один з одним.
Чим нижче значення KD, тим менша концентрація необхідна для взаємодії двох внутрішньоклітинних білків; чим вище значення KD, тим вищими повинні бути їх концентрації.
Ідеальне значення Kd було б низьким, оскільки це вказує на сильнішу спорідненість зв’язування між антитілом і антигеном. Більшість антитіл мають значення Kd у мікромолярному (10^-6) до наномолярного (10^-7 до 10^-9) діапазоні. Антитіла з дуже високою афінністю знаходяться в пікомолярному (10^-12) діапазоні.
KD і афінність обернено пропорційні. Значення KD стосується концентрації антитіла (кількість антитіла, необхідного для конкретного експерименту) тощо тим нижче значення KD (нижча концентрація) і, отже, вища афінність антитіла.
Константа дисоціації (Kd) — це вимірювання спорідненості між двома біомолекулами — загалом, лігандом і рецептором — через хімічні та біофізичні притягання. Як значення, повідомляє Kd ступінь природного зв'язування між лігандом і рецептором.
